ENZIM

PENDAHULUAN
Beberapa rangkaian reaksi senyawa di dalam tubuh organisme menghasilkan senyawa dengan molekul yang besar, seperti pati, selulosa, lemak, protein, dan lain sebagainya. Pembentukan senyawa yang lebih besar dari molekul-molekul yang lebih kecil disebut anabolisme. Reaksi anabolisme memerlukan energi. Sebaliknya, katabolisme merupakan perombakan senyawa dengan molekul yang besar membentuk senyawa-senyawa dengan molekul yang lebih kecil. Reaksi katabolisme menghasilkan energi. Respirasi merupakan reaksi katabolik yang paling penting untuk menghasilkan energi dalam setiap sel. Baik anabolisme maupun kabolisme berlangsung secara sistematis dan teratur membentuk lintasan metabolik.
Sel dapat mengatur lintasan metabolik yang dikehendakinya agar terjadi dan mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai pada saat yang dibutuhkan. Katalisator tersebut kemudian disebut sebagai enzim. Hampir semua reaksi biokimia berlangsung sangat lambat jika tanpa melibatkan peranan suatu katalisator. Ion-ion dan senyawa anorganik yang diserap dari dalam tanah oleh tumbuhan sebagian dapat berfungsi sebagai katalisator beberapa reaksi, tetapi enzim merupakan katalisator yang lebih kuat. Enzim umumnya mempercepat laju reaksi antara 10 pangkat 8 sampai 10 pangkat 20 kali. Dan masih banyak lagi fungsi enzim lainnya. Namun, enzim juga memiliki kelemahan karena ia merupakan sejenis protein, maka enzim dapat mengalami denaturasi apabila dipanaskan pada suhu lebih dari 60 derajat C.

ENZIM

A.    Bentuk dan Komposisi Kimia Enzim
Setiap enzim terbentuk dari molekul protein sebagai komponen utama penyusunnya dan bebrapa enzim hanya terbentuk dari molekul protein dengan tanpa adanya penambahan komponen lain. Protein lainnya seperti Sitokrom yang membawa elektron pada fotosintesis dan respirasi tidak pula dapat digolongkan sebagai enzim. Selain itu, protein yang terdapat dalam biji juga lebih berperan sebagai bahan cadangan untuk digunakan dalam proses perkecambahan biji.

Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase, sampai dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase. Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum merupakan ribosom; Jenis enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Walaupun struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.
Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang secara langsung terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai sisi aktif enzim. Enzim juga dapat mengandung sisi yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki sisi ikat untuk molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.

Protein hanya terbentuk dari satu ikatan poloipeptida yang menggumpal membentuk suatu struktur yang bulat atau sperikal, contohnya ribonuklease. Setiap rantai polipeptida atau molekul protein secara sponstan akan membentuk konfigurasi dengan energi bebas terendah. Dalam sitisol sel, asam amino lebih bersifat hidrofobik (valin, leusin, isoleusin, metionin, dan tirosin) yang akan mengumpul pada bagian dalam, sedang pada permukaan molekul protein atau enzim asam amino bersifat hidrofilik (serin, asam glutamate, glutamine, asam aspartat, asparagin, lisin, histidin, dan arginin). Pelipatan atau pemilinan rantai polipeptida terjadi karena adanya ikatan sekunder yang terbentuk antara gugus – gugus  pada asam amino penyusun rantai polipeptida tersebut.
Untuk enzim yang terdiri dari lebih dari satu rantai polipeptida, misalnya ribulosa bisfosfat karboksilase (Rubisco atau RuBP atau RuDP), ikatan yang menyatukan rantai-rantai polipeptida tersebut pada dasarnya sama dengan ikatan-ikatan sekunder yang menyebabkan rantai polipeptida melipat.

B.    Posisi Enzim di Dalam Sel dan Sifat-Sifat Enzim
Enzim tertentu tidak dapat ditemui pada semua bagian sel. Enzim – enzim yang berperan untuk fotosintesis terdapat pada kloroplas. Enzim yang berperan penting dalam respirasi aerobik terdapat pada mitokondria, sedang enzim respirasi lainnya terdapat dalam sitosol. Enzim yang dibutuhkan untuk sintesis DNA dan RNA serta untuk proses mitosis terdapat di dalam inti sel. Enzim yang berperan dalam suatu lintasan metabolik tertentu, kadang tersusun pada membran sehingga reaksi-reaksi pada lintasan tersebut dapat berlangsung secara berurutan. Hasil suatu reaksi akan dibebaskan pada tempat di mana hasil ini dapat segera dikonversi oleh enzim berikutnya.  Kompertemenisasi enzim akan meningkat efisiensi banyak proses yang beralngsung di dalam sel, karena :
1.    Reaktan tersedia pada tempat dimana enzim tersedia.
2.    Senyawa akan dikonversi dikirim ke arah enzim yang berperan untuk menghasilakn produk sesuai yang dikehendaki dan tidak disimpangkan pada lintasan yang lain. Akan tetapi kompartemenisasi ini tidak bersifat absolut.

Sifat-sifat enzim adalah sebagai berikut:
1.    Biokatalisator
Enzim merupakan protein katalitik. Suatu katalis adalah suatu agen kimiawi yang mengubah laju reaksi tanpa harus dipergunakan oleh reaksi itu. Dengan tidak adanya enzim, lalu lintas kimiawi melalui jalur-jalur metabolism akan menjadi macet.
2.    Termolabil
Enzim mudah rusak bila dipanaskan sampai dengan suhu tertentu.
3.    Merupakan senyawa protein sehingga sifat-sifat protein masih melekat pada enzim.
4.    Bekerja secara spesifik.
Satu jenis enzim bekerja secara khusus hanya pada satu jenis substrat. Misalnya enzim katalase menguraikan Hidrogen peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2), sedangkan enzim lipase menguraikan lemak + air menjadi gliserol + asam lemak.
5.    Umumnya enzim tidak dapat bekerja tanpa adanya komponen non protein lainnya yang disebut kofaktor.
6.    Umumnya enzim mengkatalis reaksi satu arah (dapat pula dua arah)

C.    Nomenklatur dan Klasifikasi Enzim
Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan penambahan “ase” dibelakangnya. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan enzim. Di samping nama trivial (nama biasa) maka oleh Commision on Enzymes of The International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sistematik, disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim yang didasarkan pada fungsinya.
Suatu enzim bekerja secar khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah yang menjadi ciri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai berbagai macam reaksi. Kekhasan terhadap suatu reaksi disebut kekhasan reaksi. Suatu asam amino tertentu dapat mengalami berbagai reaksi dengan berbagai enzim pula. Sebagai contoh enzim oksidase yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi oksidase asam amino. Untuk reaksi lain dekarboksilase bekerja sebagai katalis, sedangkan transaminase dapat pula bekerja terhadap asam amino untuk memindahkan gugus –NH2 kepada senyawa lainnya. Jadi walaupun ketiga reaksi tersebut mungkin berjalan, namun tiap enzim hanya bekerja pada satu reaksi. Enzim dekarboksilase dan transaminase mempunyai koenzim yang sama yaitu piridoksalfosfat.
Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut nama substratnya. Disamping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lain misalnya pepsin, tripsin, dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of The International Union of Biochemistry, enzim dibagi menjadi 6 golongan, yaitu:
·    Golongan I    : Oksireduktase
·    Golongan II    : Transferase
·    Golongan III    : Hidrolase
·    Golongan IV    : Liase
·    Golongan V    : Isomerase
·    Golongan VI    : Ligase

Namun, penggolongan enzim yang umum digunakan adalah sebagai berikut:
1. Hidrolase
Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :
A. Karbohidrase
Yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.
Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal :
·    Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).
    2 (C6H10O5)n + n H2O n C12H22O11
·    Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa
C12H22O11  + H2O 2 C6H12O6
·    Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa.
·    Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.
·    Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida)
·    Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.

B. Esterase
Yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester.
Contoh-contohnya :
·    Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.
·    Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.

C. Proteinase atau Protease
Yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan protein.
Contoh-contohnya:
·    Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.
·    Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.

2. Oksidase dan reduktase
Yaitu enzim yang berperan dalam proses oksidasi dan reduksi.
Enzim Oksidase dibagi lagi menjadi;
·    Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi.
·    Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.

3. Desmolase
Merupakan enzim-enzim yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan beberapa ikatan lainnya.
Enzim Desmolase dibagi lagi menjadi :
·    Karboksilase : yaitu enzim yang mengubah asam piruyat menjadi asetaldehida.
·    Transaminase : yaitu enzim yang memindahkan gugusan amine dari suatu asam amino ke suatu asam organik sehingga yang terakhir ini berubah menjadi suatu asam amino.

Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.
Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.

D.    Kofaktor
Kofaktor adalah komponen enzim yang bersifat non-protein yang berfungsi mengaktifkan enzim. Sifatnya stabil terhadap perubahan suhu atau suatu reaksi. Kofaktor dibedakan menjadi tiga tipe yaitu , aktivator, gugus prostetik dan ko-enzim.
(1) Aktivator
Aktivator adalah ion - ion anorganik yang biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim. Contoh beberapa logam berperan sebagai aktivator dalam sistem enzim adalah Cu, Fe, Mn, Zn, Ca, K dan Co.
(2) Gugus Prostetik
Gugus prostetik berikatan erat dengan enzim (protein) oleh ikatan kovalen. Gugus prostetik dapat berupa senyawa organik tertentu, vitamin atau ion logam. Misal FAD yang mengandung riboflavin (Vitamin B2) yang merupakan bagian FAD yang menerima atom Hidrogen. Ion logam kita dapatkan pada sitokrom sebagai pembawa elektron misalnya Fe. Pada waktu melepas besi tereduksi menjadi Fe2+, pada waktu melepas elektron, teroksidasi menjadi Fe3+
(3) Koenzim
Enzim yang tidak mempunyai gugus prostetik, memerlukan senyawa organik lain untuk aktivitasnya juga disebut koenzim. Koenzim tidak melekat erat pada bagian protein enzim. Contoh NAD, NADP, Koenzim-A, ATP.

E.    Mekanisme Kerja Enzim
Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:
X + C → XC (1)
Y + XC → XYC (2)
XYC → CZ (3)
CZ → C + Z (4)
Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan kembali ke bentuk semula.

Molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu dengan yang lain. Jika suatu molekul substrat menumbuk molekul enzim yang tepat, substrat akan menempel pada enzim. Tempat menempelnya molekul substrat pada enzim disebut dengan sisi aktif. Kemudian terjadi reaksi dan terbentuk molekul produk.
Banyak enzim yang dapat bekerja bolak-balik (reversible). Enzim dapat mengubah substrat menjadi hasil akhir dan juga dapat mengubah hasil akhir menjadi substrat jika lingkungannya berubah. Misalnya, enzim lipase dapat berfungsi katalisator dalam perubahan lemak menjadi asam lemak dan glilserol. Enzim lipase juga dapat mengubah kembali asam lemak dan gliserol menjadi lemak (lipid).
Enzim juga bekerja secara spesifik, artinya enzim mempunyai fungsi yang khusus. Jika enzim berbeda maka hasilnya akan berbeda pula. Misalnya, pemecahan rafinosa (suatu trisakarida). Jika dilakukan oleh enzim sukrase rafinosa akan terurai menjadi melibiosa dan fruktosa, sedangkan jika dilakukan dengan oleh enzim emulsion rafinosa akan terurai menjadi sukrosa dan galaktosa. Ada dua teori mengenai mekanisme kerja enzim, yaitu lock and key theory dan induced fit theory.

1)    Lock and Key Theory (Teori Gembok dan Kunci)
Teori ini dikemukakan oleh Fischer (1988). Menurutnya, enzim diumpamakan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang dapat berikatan dengan substrat yang disebut dengan sisi aktif, sedangkan substrat sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim.
Substrat dapat berikatan dengan enzim jika sesuai dengan sisi aktif enzim. Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis substrat saja, hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Substrat yang mempunyai bentuk ruang yang sesuai dengan sisi aktif enzim akan berikatan dan membentuk kompleks transisi enzim-substrat. Senyawa transisi ini tidak stabil sehingga pembentukan produk berlangsung dengan sendirinya. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif akan berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang sama.

2)    Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi)
Teori ini dikemukakan oleh Daniel Koshland. Menurutnya, sisi aktif enzim bersifat fleksibel. Akibatnya, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk menyesuaikan bentuk substrat. Teori ini sesuai dengan mekanisme kerja enzim yang sesungguhnya. Reaksi antara substrat dengan enzim berlangsung karena adanya induksi molekul substrat terhadap molekul enzim. Menurut teori ini, sisi aktif enzim bersifat fleksibel dalam menyesuaikan stuktur sesuai dengan struktur substrat. Ketika substrat memasuki sisi aktif enzim, maka enzim akan terinduksi dan kemudian mengubah bentuknya sedikit sehingga mengakibatkan perubahan sisi aktif yang semula tidak cocok menjadi cocok (fit). Kemudian terjadi pengikatan substrat oleh enzim yang selanjutnya substrat diubah menjadi produk. Produk kemudian dilepaskan dan enzim kembali pada keadaan semula dan siap untuk mengikat substrat baru.

F.    Faktor – Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai berikut.
1.    Suhu
Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah atau terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0° C atau lebih rendah lagi, enzim tidak aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40° C atau lebih, enzim akan mengalami denaturasi (rusak). Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme berbeda-beda. Untuk hewan berdarah dingin, suhu optimal enzim adalah 25° C, sementara suhu optimal hewan berdarah panas, termasuk manusia, adalah 37° C.
2.    pH (Tingkat Keasaman)
Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan "tempat kerja"-nya. Misalnya enzim pepsin, karena bekerja di lambung yang bersuasana asam, memiliki pH optimal 2. Contoh lain, enzim ptialin, karena bekerja di mulut yang bersuasana basa, memiliki pH optimal 7,5-8.
3.    Aktivator dan Inhibitor
Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim. Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase.
Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Berdasarkan cara kerjanya, inhibitor terbagi dua, inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif. Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk mendapatkan situs aktif enzim, contohnya sianida bersaing dengan oksigen dalam pengikatan Hb. Sementara itu, inhibitor nonkompetitif adalah inhibitor yang melekat pada sisi lain selain situs aktif pada enzim, yang lama kelamaan dapat mengubah sisi aktif enzim.
4.    Konsentrasi enzim dan substrat
Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi. Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi. Jika sudah mencapai titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding terbalik dengan kecepatan reaksi.

G.    Inhibitor Enzim
Seringkali enzim dihambat leh suatu zat yang disebut inhibitor, ada dua jenis inhibitor yaitu sebagai berikut:
Ø    Inhibitor kompetitif.
Pada penghambatan ini zat – zat penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bersatu dengan sisi aktif enzim , jka zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim , maka substratnya tidak dapat lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.
Ø    Inhibitor nonkompetitif
Pada penghambatan ini, substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim- inhibitor, karena sisi aktif enzim berubah

KESIMPULAN
Enzim merupakan suatu jenis protein yang bersifat katalis dimana enzim mampu mempercepat suatu reaksi tanpa habis bereaksi. Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya. Enzim tertentu tidak dapat ditemui pada semua bagian sel. Enzim memiliki sifat: (1) biokatalisator; (2) termolabil; (3) merupakan senyawa protein; (4) bekerja spesifik; (5) umumnya tidak dapat bekerja tanpa bantuan kofaktor; (6) dapat bekerja pada reaksi satu arah maupun dua arah. Enzim diberi nama sesuai dengan substratnya dengan tambahan akhiran “ase”, secara umum dibedakan menjadi 3 golongan penting yaitu hidrolase; reduktase dan oksidase; dan desmolase. Kofaktor dapat dibedakan menjadi 3 tipe yaitu aktivator, koenzim, dan gugus prostetik. Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa factor, diantaranya suhu, pH, konsentrasi substrat, dan inhibitor. Enzim bekerja dengan menurunkan energi aktivasi. Dikenal dua teori kerja enzim yaitu teori kunci dan gembok serta teori ketepatan induksi (induced fit). Terdapat dua jenis inhibitor pada enzim yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor non kompetitif.
   
DAFTAR BACAAN

Campbell. 2000. Biologi Jilid 1. Jakarta: Erlangga.

http://wikipedia.org/enzim diakses pada April 2012.

http://google/image/enzim diakses pada April dan September 2012
.
Kimball, J. W. 2000. Biologi. Jakarta: Erlangga.

Lakitan, B. 2008. Dasar – Dasar Fisiologi Tumbuhan. Jakarta: Raja Grafindo Persada.

Poedjiadi, A. dan Supriyanti, F. M. T. 2006. Dasar – Dasar Biokimia. Jakarta: UI Press.

Putra, G. 2009. Penentuan Kinetika Enzim Poligalakturonase (PG) Endogenous Dari Pulp Biji Kakao. Jurnal Biologi XIII (1): 21-24. Fakultas Teknologi Pertanian Universitas Udayana, Bali.